2013年自考生物化學復習資料(5)
21、金屬離子作為輔助因子的作用有:作為酶活性中心的催化基團參加反應。作為連接酶與底物的橋梁,便于酶對底物起作用。)為穩(wěn)定酶的空間構象所必需。中和陰離子,降低反應的靜電斥力。
22、酶和一般催化劑的作用是一樣的,能減低反映分子所需的活化能(酶催化本質),從而增加了活化分子數,加快了反應速度。中間產物學說:通過形成中間產物使反應沿一個低活化能的途徑進行。誘導契合:酶分子活性中心的結構原來并非和底物的結構互相吻合,但酶的活性中心是柔軟的而非剛性的。當底物與酶相遇時,可誘導酶活性中心的構象發(fā)生相應的變化,有關的各個基因達到正確的排列和定向,因而使酶和底物契合而結合成中間絡合物,并引起底物發(fā)生反應。反應結束當產物從酶上脫落下來后,酶的活性中心又恢復了原來的構象。
23、酶的任何部位破壞,酶功能喪失。酶比一般催化劑具有更高催化效率因素:鄰近定向效應、“張力”和”形變”、酸堿催化、共價催化。酶活性中心()是低介電區(qū)域。酶原是指在酶的生物合成中,不具有生物學活性的酶的前體物質。原的激活是生物體內一種重要的酶活性調節(jié)的方法,使酶能在特定的組織和時期表達生物學活性,已起到特定的作用。
24、 簡述抑制劑對酶活性的抑制作用與酶變性的不同點。(1)抑制劑對酶有一定的選擇性,一種抑制劑只能引起某一類或某幾類酶的抑制;而使酶變性失活的因素,如強酸、強堿等,對酶沒有選擇性;(2)抑制劑雖然可使酶失活,但它并不明顯改變酶的結構,不引起酶蛋白變性,去除抑制劑后,酶又可恢復活性。而變性因素常破壞酶分子的非共價鍵,部分或全部地改變酶的空間結構,從而導致酶活性的降低或喪失。
酶反應速度的測量:測定單位時間內地物的消耗量或產物量,通常以測定產物生成量較為準確。Km:米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下: 它的數值等于酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕,圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力,Km值越大,親和能力越弱,反之亦然
25、對活細胞的實驗測定表明,酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近,請解釋其生理意義?為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢? 據V-[S]的米氏曲線可知,當底物濃度大大低于Km值時,酶不能被底物飽和,從酶的利用角度而言,很不經濟;當底物濃度大大高于Km值時,酶趨于被飽和,隨底物濃度改變,反應速度變化不大,不利于反應速度的調節(jié);當底物濃度在Km值附近時,反應速度對底物濃度的變化較為敏感,有利于反應速度的調節(jié)。
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